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　　蛋白A (Protein A) 是金黃色葡萄球菌的一個株系的細(xì)胞壁蛋白，它通過Fc區(qū)與哺乳動物的IgG結(jié)合，遠(yuǎn)慕生物提供的Protein A，42kDa，含有四個Ig Fc結(jié)合位點(diǎn)，其中2個是有活性的，而用于純化抗體的，一般是重組的protein A，含有4個Ig Fc區(qū)域結(jié)合位點(diǎn)。

　　蛋白A作為親和配基被偶聯(lián)到瓊脂糖基質(zhì)上即蛋白A瓊脂糖（protein A agarose），可以特異性的和樣品中的抗體分子結(jié)合，而使其他雜蛋白不結(jié)合，具有高的選擇性。1個蛋白A分子至少可以結(jié)合2個IgG。遠(yuǎn)慕生物提供的天然蛋白A 和重組的蛋白A對于IgG的Fc段有著相似的特異結(jié)合。但重組的蛋白A經(jīng)改造后含有一個C末端半胱氨酸，可以單一位點(diǎn)偶聯(lián)于瓊脂糖上，降低了空間位阻，增加了與抗體的結(jié)合能力。蛋白A與IgG的結(jié)合強(qiáng)度很大成度上依賴于該抗體的種屬和亞型，遠(yuǎn)慕生物提供的蛋白A瓊脂糖常用于免疫沉淀鼠 IgG2a, IgG2b, IgA, 兔 IgG, 以及人的 IgG1, IgG2和IgG4幾種抗體。

　　蛋白G是一種源自鏈球菌G族的細(xì)胞壁蛋白，分子量25kDa，為三型Fc受體。蛋白G可以與IgG的Fc 區(qū)域特異性結(jié)合，與Protein A相比對IgG具有更好的結(jié)合能力，血清蛋白結(jié)合水平更低，純度更高，配基脫落也相對更低。重組蛋白G已經(jīng)除去了與白蛋白及細(xì)胞表面結(jié)合位點(diǎn)，減少了交叉反應(yīng)和非特異性結(jié)合。因此，它比天然蛋白G和蛋白A有更大的親和力。

　　蛋白G作為親和配基被偶聯(lián)到瓊脂糖基質(zhì)上即蛋白G瓊脂糖（protein G agarose），可以特異性的和樣品中的抗體分子結(jié)合，Protein G能結(jié)合所有的人和鼠的IGG抗體亞型，包括鼠的IGG1。Protein G也可以與小鼠的IGG2a和IGG2b結(jié)合，而Protein A則不能。

　　Protein L是從馬格努斯消化鏈球菌分離出來的能和免疫球蛋白特異性結(jié)合的蛋白質(zhì)，分子量36Kd，與蛋白A和蛋白G結(jié)合到（抗體）的Fc區(qū)不同的是，蛋白L通過輕鏈相互作用結(jié)合的抗體。因?yàn)橹劓湹娜魏尾糠侄疾粫�參與結(jié)合相互作用，蛋白L結(jié)合更寬范圍的抗體類大于蛋白A或G蛋白L結(jié)合所有抗體類，包括IgG，IgM，IgA的，IgE和IgD的代表。盡管有很寬的結(jié)合范圍內(nèi)，蛋白質(zhì)L不是一個通用的抗體結(jié)合蛋白。 L蛋白結(jié)合僅限于那些含有κ輕鏈的抗體，在人類和小鼠抗體，抗體分子除了包含κ輕鏈，其余有ι輕鏈。例如，它結(jié)合人VκI，VκIII和VκIV亞型但不結(jié)合VκII亞型。